Aula - 06

Enzimas

•  Catalizadores biológicos
•  Proteínas
•  Juntas formam vias metabólicas
•  Enzimas são reguladas
  
  
  Funcionamento de uma enzima

 

O vídeo mostra, de forma bem sucinta, o funcionamento de uma enzima. O(s) substrato(s) se ligam a uma região da enzima chamada SÍTIO ATIVO, que fornece condições favoráveis a que aconteça a reação desejada. A reação, que demoraria muito tempo para acontecer sem a interferência da enzima, ocorre e fração de segundos.

Estratégias de regulação de enzimas: Inibição pelo produto (feedbacknegativo)

1.1 - Inibição pelo produto imediato da enzima

1.2 - Inibição pelo produto final da via 

 

•  Sítio regulador
•  Sítio catalítico
•  Aminoácidos catalíticos
  Regulação por fosforilação/desfosforilação
  
  

  

• Cinases
• Fosfatases
  
  
  
  Regulação das vias metabólicas
  
  
  
  •  Lógica metabólica da regulação das vias metabólicas
  •  Atividade enzimática
  •  Unidades de atividade enzimática
    
    
    
  Classes de enzimas (segundo tipo de reação que catalizam)

Reação catalizada por enzima

• O sítio ativo 

• Aproxima os reagentes

• Remove a água de hidratação dos reagentes

• Orienta os reagentes de forma adequada

• Estabiliza o intermediário de transição
  
  
  
  Cinética de Michaelis-Mentem
  

• Efeito do aumento da concentração de substrato na velocidade de funcionamento de uma enzima
  Parâmetros cinéticos
  Km
  Vmax
  

  
  

  Cinética Enzimatica

  
  Vídeo que mostra um pouco da cinética enzimática. Mostra que enquanto mais moléculas de enzima encontram-se ligadas ao substrato, maior será a velocidade da reação. Mostra também o Km (Constante de Michaelis) como uma constante específica de cada enzima e inversamente proporcional à afinidade da enzima ao seu substrato: enquanto maior o Km, menor a afinidade da enzima por seu substrato e vice-versa.

  
  
  
  
  
  Inibição enzimática
  Inibidores competitivos
  

  • aumenta Km e não altera V max
  • se liga de forma não covalente à enzima (reversível)

  
  
  
  

  Inibidores não competitivos

    

  
  

  • Diminui Vmax, mas não altera Km
  • Se liga covalentemente à enzima (irreversível)

  
  

  
  

  Dependência ao pH

   

  Dependência à Temperatura

    

  
  

  
  

  
  

  
  

  Veja mais vídeos:

  
  

  
  

  Estrutura da Lizozima

  
  

  
  

  Este vídeo descreve a estrutura da enzima lisozima e ilustra o mecanismo geral da catálise enzimática. Aminoácidos específicos do sítio ativo induzem as reações, reagindo com grupamentos químicos do substrato que, uma vez presentes no sítio ativo, encontram-se posicionados perfeitamente para que o processo ocorra de uma maneira muito mais favorável, em relação às condições fora do sítio ativo da enzima.

  
  
  

  
  

  
  
  

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  Apostila                     Exercício
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